揭示免疫球蛋白IgM与特异性受体FcμR结合的分子机制

本研究通过结构生物学、生物化学和细胞生物学等手段揭示了FcμR特异性感知不同形式IgM的分子机制，为深入理解IgM的生物学功能奠定了基础。

IgM在感染早期的免疫应答中起着先锋免疫的作用，在人体有多种存在形式。目前哺乳动物中发现的IgM特异性受体是FcμR。FcμR识别不同形式的IgM，对免疫反应进行调节，但其潜在的分子机制仍然未知。

近日，北京大学的肖俊宇研究团队在" Nature "期刊发表了一篇题为" Immunoglobulin M perception by FcμR "的研究论文。

该研究揭示了FcμR识别不同形式IgM的复杂机制，为深入理解IgM难以捉摸的效应功能奠定基础，解开困扰大家已久的人体免疫谜题。

IgM（免疫球蛋白M）是人体五类免疫球蛋白之一，是胚胎发育和体液免疫反应中出现的第一个抗体。在进化上IgM是原始的抗体，在个体发育过程先合成的抗体。因此IgM在免疫应答早期发挥重要功能，起着先锋免疫作用。IgM具有强大的杀菌、激活补体、免疫调理和凝集作用，也参与某些自身免疫病及超敏反应的病理过程。

Fc受体是人类免疫系统中的一类重要受体，识别和结合免疫球蛋白的Fc区域。Fc受体在调节免疫应答、介导细胞毒性等方面发挥作用。不同的免疫球蛋白利用不同的Fc受体，因而特异性地引发不同的信号通路和免疫反应。

FcμR是哺乳动物中的IgM特异性受体。FcμR主要存在于B细胞表面，在T细胞等其他免疫细胞表面也有表达。FcμR可以与不同形式的IgM结合，参与B细胞发育、免疫系统稳态调控和抗原呈递等过程。在慢性淋巴细胞白血病患者中，B细胞表面FcμR高表达，可为疾病治疗提供新的策略。但是FcμR发挥功能的分子机制并不清晰。

本研究通过结构生物学、生物化学和细胞生物学等手段揭示了FcμR特异性感知不同形式IgM的分子机制，为深入理解IgM的生物学功能奠定了基础。